Estudio de los factores biológicos y fisicoquímicos que modulan la diversidad conformacional del estado nativo proteico / Alexander Miguel Monzon.

Editor: 2017Descripción: xviii, 142 p. : il., gráficos ; 30 cm.Tema(s): Proteínas | Dinámica | Tesis doctorales | Diversidad conformacional | BioinformáticaClasificación CDD: 572.6 Recursos en línea: Haga clic para acceso en línea También disponible en versión pdf en el Repositorio Digital de Acceso Abierto RIDAA-UNQ.https://ridaa.unq.edu.ar/handle/20.500.11807/800Nota de disertación: Tesis (doctorado) -- Universidad Nacional de Quilmes, 2017.

Tipo de ítem	Ubicación actual	Signatura	Copia número	Estado	Notas	Fecha de vencimiento
Tesis Doctorales	Biblioteca Laura Manzo - Universidad Nacional de Quilmes FONDO RESERVADO	T/ 572.6 MON (Navegar estantería)	1	SALA	[Solicitar en mostrador]

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Previo	T/ 572.6 BOR Estudio de la función y actividad de la proteína Z del virus Junín /	T/ 572.6 GEB Sobre la distribución de la información conformacional en la secuencia de una proteína /	T/ 572.6 MAG Dinámica vibracional en proteínas /	T/ 572.6 MON Estudio de los factores biológicos y fisicoquímicos que modulan la diversidad conformacional del estado nativo proteico /	T/ 572.6 RIO Entropía vibracional y unión proteína-ligando :	T/ 572.6 RIS Exploración de la organización modular de las proteínas /	T/ 572.6 SAL Residuos dinámicamente importantes en la diversidad conformacional de proteínas /	Siguiente

Trabajo de tesis presentado para la obtención del grado Doctor mención en Ciencia y Tecnología.

Director de tesis: Dr. Gustavo Parisi.

Co-Director de tesis: Dra. Silvina Fornasari.

Consejero de estudios: Dr. Adolfo Iribarren.

Tesis (doctorado) -- Universidad Nacional de Quilmes, 2017.

Bibliografía: p. 127-142.

También disponible en versión pdf en el Repositorio Digital de Acceso Abierto RIDAA-UNQ. https://ridaa.unq.edu.ar/handle/20.500.11807/800

DOCTORADO MENCION EN CIENCIA Y TECNOLOGIA